allosterism是什么意思，allosterism的意思翻译、用法、同义词、例句

常用词典

专业解析

allosterism（别构效应） 是生物化学中描述蛋白质（通常是酶或受体）功能调控的一种关键机制。其核心在于：当特定分子（称为效应物或调节物）结合到蛋白质的别构位点（非活性位点）时，会引起蛋白质构象发生可逆变化，进而调节其活性位点的功能（如催化活性或底物结合能力）。这种效应不依赖竞争性抑制，而是通过空间结构传递实现远程调控。

核心特征与机制：

1. 变构调节位点：效应物结合的位点与底物结合的功能位点在空间上分离。
2. 构象变化：效应物结合后诱导蛋白质四级结构改变（如亚基旋转或位移），影响活性位点亲和力或效率。
3. 协同性：常见于多亚基蛋白（如血红蛋白），一个亚基的构象变化可传递至相邻亚基，导致底物结合能力增强（正协同）或减弱（负协同）。
4. 生理意义：实现代谢通路的高效反馈调节（如ATP抑制糖酵解关键酶）。

分类：

• 同促效应（Homotropic）：底物自身作为效应物（如血红蛋白中氧气分子的协同结合）。
• 异促效应（Heterotropic）：效应物与底物不同（如CTP抑制天冬氨酸转氨甲酰酶）。

经典案例：

血红蛋白（Hemoglobin）是典型别构蛋白：氧气结合到血红素亚基后触发构象从紧张态（T态）转为松弛态（R态），增强其余亚基的氧亲和力（正协同效应），这一机制由Max Perutz通过X射线晶体学揭示。

现代应用：

别构效应是药物设计的重要靶点。例如：

• 糖尿病药物：二甲双胍通过别构激活AMPK通路调节血糖。
• 抗癌治疗：针对RAS蛋白别构位点的抑制剂可阻断其致癌活性。

权威参考文献：

1. 《Lehninger生物化学原理》（第7版）

   David L. Nelson & Michael M. Cox, W.H. Freeman出版社

   系统阐释别构酶动力学模型（如MWC模型）及生理实例。

2. 《酶学方法》（Methods in Enzymology）第46卷

   Academic Press

   收录别构效应定量分析方法及经典实验方案。

3. 诺贝尔奖官网：Jacques Monod

   https://www.nobelprize.org/prizes/medicine/1965/monod/facts/

   记载别构理论奠基人Monod因“酶与病毒合成的遗传调控”获1965年诺贝尔生理学或医学奖。

4. Nature综述：Allosteric mechanisms in signal transduction

   Nussinov & Tsai, Nature 2013, 508(7496):331-339

   讨论别构效应在细胞信号网络中的普适性及药物开发应用。

网络扩展资料

Allosterism（变构现象） 是生物化学中的重要概念，指某些蛋白质（如酶或受体）通过与特定分子结合，导致其三维结构发生改变，从而调节其功能的现象。以下是详细解释：

1. 核心机制
   变构效应通常涉及两种结合位点：活性位点（直接参与催化反应）和变构位点（调节位点）。当小分子（变构效应物）结合到变构位点时，会引起蛋白质构象变化，进而增强或抑制其活性。例如，血红蛋白的氧结合能力受变构调节。

2. 分类与作用

   • 正变构效应：变构效应物增强蛋白质活性（如激活剂）。
   • 负变构效应：变构效应物抑制蛋白质活性（如抑制剂）。

3. 应用领域
   变构现象在药物研发中尤为重要。通过设计靶向变构位点的药物，可以更精准地调控蛋白质功能，减少副作用。例如，某些抗癌药物通过变构机制抑制激酶活性。

4. 相关术语

   • Allosteric（变构的）：描述与变构现象相关的特性。
   • Allosteric effector（变构效应物）：引发变构作用的分子。

若需进一步了解变构药物开发案例，可参考书籍《Allosterism in Drug Discovery》。

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